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La membrana plasmática de las células eucarióticas también posee carbohidratos. Dependiendo de la especie y el tipo de célula, el contenido de carbohidratos en la membrana plasmática puede variar entre el 2 y el 10% de su peso. Más del 20% de los carbohidratos de membrana se encuentran unidos de manera covalente a proteínas, convirtiéndolos en parte de una molécula única con la proteína; por lo cual a estas moléculas las denominamos glicoproteínas. Los carbohidratos remanentes se encuentran ligados de manera covalente a lípidos de membrana “glicolípidos”, como el fosfatidilinositol.
Figura 16. Carbohidratos de membrana
y tipos de sangre. Los tipos de sangre se determinan debido a poilisacaridos en
anillo complejos que se unen a proteínas de la membrana, como si fueran
banderines identificadores.
Todos los carbohidratos de membrana se encuentran ubicados
hacia el exterior de la célula anclado en la capa externa de la membrana
celular. La adición de un carbohidrato a una molécula de tipo diferente se
denomina glicosilación, y representa la modificación más compleja que puede
sufrir una proteína después de que asume su conformación tridimensional. Los
carbohidratos de las glicoporteinas se presentan como cadenas cortas,
ramificadas de oligosacáridos hidrófilos, típicamente poseyendo menos de 15
unidades de azucares.
En contraste, la mayoría de los polisacáridos se almacenan
en polímeros muy largos como el glicógeno, la celulosa o el almidón, los cuales
son polímeros de un solo azúcar; mientras que los oligosacáridos unidos a las
proteínas y los lípidos pueden poseer una variedad en su composición estructural.
Los oligosacáridos se pueden unir a una amplia variedad de aminoácidos mediante
dos tipos diferentes de enlaces. Estas protecciones de carbohidratos juegan un
rol central en las interacciones de las células con su medio ambiente y pueden
guiar a las proteínas de membrana a diferentes compartimentos celulares.
Los carbohidratos de los glicolípidos de los glóbulos rojos
determinan los tipos de sangre que puede llegar a tener una persona. Una
persona de tipo de sangre A posee una enzima que adiciona N-acetilgalactosamina
al final de la cadena, mientras que una persona de tipo de sangre B posee una
enzima que adiciona galactosa al final de la cadena. Las dos enzimas se
codifican como alelos alternativos en un mismo locus, aunque ambas reconocen
diferentes sustratos. Personas con tipo de sangre AB poseen ambas enzimas,
mientras que las personas con tipo de sangre 0 carece de ambas. La función de
estos marcadores de membrana sigue siendo un misterio.
Dependiendo del tipo de célula o de orgánulo, la membrana
contiene cientos de diferentes tipos de proteínas. Cada capa de la membrana
posee un contenido de diferentes de proteínas, unas atravesando ambas capas,
otras ancladas solo a una capa. Esta concentración diferenciada hace que cada
capa de la membrana posea una serie de propiedades diferentes. Las proteínas de
membrana, aunque en conjunto representan una parte más bien pequeña del total
de moléculas de membrana cuando se las cuenta junto con los lípidos de
membrana, son sustancias muy importantes, ya que le confiere a la membrana una
serie de propiedades especializadas y específicas que los lípidos por si mismos
son incapaces de realizar por sí mismos. Una gran cantidad de funciones
biologías completas dependen exclusivamente de que las proteínas se encuentren
insertadas en la membrana.
Figura 17. Proteínas integrales de
membrana. Las proteínas integrales de la membrana tienen tres partes
generales, una externa, una interna y una inserta en la membrana. Los dominios
externos e internos son solubles en agua y el inserto en la membrana soluble en
lípidos. El tamaño de cada dominio y su organización son muy variables y
dependen del modo en que las proteínas han evolucionado.
Las proteínas integrales de membrana son aquellas que penetran en la bicapa “AMBAS”, en otras palabras, las proteínas integrales son transmembranales. Algunas proteínas de membrana solo tienen un segmento que atraviesa ambas membranas “dominio transmembranal”, mientras que otras proteínas pueden tener múltiples dominios que atraviesan varias veces la membrana biológica. Los dominios terminales son activos y están conectados estructural y fisiológicamente.
Figura 18. Proteínas integrales y
periféricas. Existen diferentes tipos de anclaje de una proteína a la membrana,
de izquierda a derecha: proteínas integrales (morado y verde) proteína
periférica anclada a un polisacárido de membrana (amarillo), anclada a la
membrana (café), anclada a otra proteína (café y verde; café y azul) anclada a
la membrana median interacciones (azul).
Por lo general hay un dominio receptor y un dominio efector.
El dominio receptor es estimulado por la recepción de una señal, como acoplarse
a una sustancia química, ser estimulado por la luz o las vibraciones. Una vez
estimulado la señal se transfiere al dominio efector que causa otras reacciones
en cadena al otro lado de la membrana. Este principio de comunicación
transmembranal es importante en muchos sistemas como el nervioso o para la
absorción de nutrientes como la glucosa. Las proteínas de membrana son muy
importantes, y representan entre el 20-30% de las proteínas codificadas en el
genoma de diferentes células.
Las proteínas periféricas se encuentras localizadas de
manera completa en la parte externa de la bicapa, en cualquiera de las dos
caras, ya sea en el citoplasma o en el medio externo, aunque asociadas a la
superficie de la membrana mediante una interacción no covalente “si fuera
covalente diríamos que es un dominio externo de una proteína integral de la
membrana”. Los enlaces empleados en este caso son interacciones electrostáticas
débiles. Debido a que estas proteínas se encuentran fuera de la bicapa, no
requieren tener una naturaleza anfipática, esto implica que en su mayoría
pueden ser obtenidas en solución acuosa, y se las puede aislar en altas
concentraciones mediante soluciones salinas que debilitan las interacciones
electrostáticas.
Sin embargo, la distinción entre proteínas integrales y
periféricas en ocasiones el altamente problemático, ya que muchas proteínas
poseen dominios que se insertan en la membrana y otros dominios que emergen de
ella extendiéndose de manera amplia hacia la periferia. En resumen, el problema
es que as proteínas periféricas de membrana son difíciles de diferenciar de los
dominios extramembranales de una proteína integral de la membrana.
Las proteínas periféricas asociadas a la membrana más
estudiadas se encuentran en la cara interna “citosólica”, estas proteínas
forman un polímero fuerte pero flexible que puede alterar su forma y su
constitución, estas proteínas se denominan citoesqueleto. Estas proteínas
proveen un soporte mecánico para la función de la membrana como un punto de
anclaje de las proteínas de membrana. Otras proteínas periféricas de membrana
funcionan como enzimas, cubiertas especializadas, o factores para la
transducción de señales de un lado a otro de la membrana. Las proteínas
periféricas de la membrana poseen una relación dinámica de la membrana, siendo
reclutadas a la membrana o siendo liberadas de la membrana dependiendo de las
condiciones.
Son proteínas que se anclan directamente a los lípidos de
membrana. Se pueden identificar cientos tipos de lípidos que pueden anclar
proteínas. Numerosas proteínas que se presentan en la cara externa de la
membrana biológica se encuentran unidas a la membrana mediante un pequeño
puente de oligosacáridos unidos a una molécula del fosfolípido
fosfatidilinositol. Las proteínas periféricas de membrana que contienen este
tipo de puente son llamadas proteínas GPI. Las proteínas de este tipo fueron
descubiertas cuando, las células eran tratadas con una sustancia que corta de
maneta especifica el fosfatidilinositol, lo que provocaba la liberación de una
gran gama de proteínas dependiendo del número de células.
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